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Wie werden Bioaktive Kollagenpeptide hergestellt?

Kollagen ist ein tierisches Protein und kann daher nur aus Tieren gewonnen werden. Verwendet wird kollagenreiches Gewebe wie Haut, Bindegewebe und Knochen vom Schwein, Rind oder Geflügel, sowie Haut, Gräten oder Flossen von Fischen, wobei die Tierart, das Alter des Tieres und der im Gewebe vorherrschende Kollagentyp wichtige Faktoren für die Eigenschaften des Endprodukts sind [Gòmez-Guillén et al 2011]. Das Ausgangsmaterial wird gewaschen, homogenisiert und demineralisiert. Durch Wasserextraktion wird Kollagen in Form von Gelatine erhalten. Die Gelatine wird anschließend einer enzymatischen Hydrolyse unterworfen, wobei je nach Auswahl der verwendeten Enzyme und Hydrolysebedingungen spezifische Peptide gewonnen werden [Daliri et al 2017, Gòmez-Guillén et al 2011, Dybka et al 2009].

Durch anschließende Reinigungs- und Konzentrationsverfahren wird die gewünschte Peptidfraktion isoliert und getrocknet. So kann ein Produkt mit definierten Eigenschaften gewonnen werden. Die Herstellungsbedingungen haben daher einen wesentlichen Einfluss auf Wirksamkeit und Verträglichkeit [Daliri et al 2017]. Beispielsweise wurden bei den sogenannten Bioaktiven Kollagenpeptiden (Grafik) klinische Studien zur Wirksamkeit durchgeführt.

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Worin unterscheiden sich die Kollagenhydrolysate?
Spielt das Molekulargewicht eine Rolle bei der Wirkung?

Kollagenhydrolysate werden aus verschiedenen Tierarten (Schwein, Rind, Fisch) und aus verschiedenen Organen (Haut, Knochen, Bindegewebe) gewonnen und unterscheiden sich dadurch bereits in der Zusammensetzung des Ausgangsmaterials. Allerdings scheinen die Herstellungsbedingungen der Hydrolysate ebenfalls einen großen Einfluss zu haben. Kumar et al verglichen in einer klinischen Studie die Effekte von Kollagenhydrolysaten aus Schweinehaut mit denen aus Rinderknochen, die beide mit derselben Methode hergestellt wurden und fanden keine Unterschiede [Kumar et al 2015]. Shadow et al untersuchten die Peptidzusammensetzung verschiedener Hydrolysate von Fisch und Schwein und fanden erhebliche Unterschiede in der Zusammensetzung hinsichtlich Anzahl der Peptide und gemeinsamer Peptide sowohl zwischen Fisch und Schwein als auch zwischen den beiden aus gleicher Quelle stammenden Fischhydrolysaten. Daraus wird gefolgert, dass ein Effekt eines bestimmten Kollagenhydrolysates nicht auf andere übertragen werden kann [Schadow et al 2017].

Inwieweit unterschiedliche Herstellungsbedingungen die Wirkeigenschaften der Hydrolysate beeinflussen, untersuchte Offengenden et al an mehreren Kollagenhydrolysaten vom Huhn [Offengenden et al 2018]. Es konnte gezeigt werden, dass einige Eigenschaften, wie z.B. die antioxidative oder antientzündliche Wirkung, je nach Herstellungsbedingung isoliert oder zusammen auftreten können. Andere Eigenschaften, wie z.B. die Stimulierung der Fibroblasten oder der Kollagenneusynthese stellen keine universellen Eigenschaften der Hydrolysate dar, sondern sind von bestimmten Peptiden abhängig.

Molekulargewicht: Während Gelatine eine durchschnittliche Molekülgröße von etwa 100 kDa aufweist, entstehen durch die enzymatische Hydrolyse Peptide mit einem Molekulargewicht von 0,3 bis 8 kDa [Sibilla et al 2015]. Da das durchschnittliche Gewicht einer Aminosäure ca. 110 Da beträgt, besteht das Hydrolysat aus einem Gemisch von Peptiden mit 2 bis 80 Aminosäuren. Eine wichtige Kennzahl ist das durchschnittliche Molekulargewicht des Hydrolysats. Sie beschreibt die durchschnittliche Molekülgröße aller enthaltenen Peptide, sagt allerdings wenig über die tatsächliche Verteilung der enthaltenen Peptide aus. Doch gerade dieses Muster charakterisiert die biologischen Eigenschaften der Hydrolysate. Das durchschnittliche Molekulargewicht ist kein Maß für die Bioverfügbarkeit oder mögliche Wirkungen.

Kollagenhydrolysate stellen ein Vielstoffgemisch aus hunderten verschiedener Peptide dar, die sich in ihrer Wirkung auch untereinander beeinflussen können. Ein aussagekräftiger Vergleich verschiedener Hydrolysate ist daher nur im Rahmen klinischer Studien möglich.

Wie werden Bioaktive Kollagenpeptide in den Organismus aufgenommen?

Bioaktive Kollagenpeptide bestehen meist aus 3 bis 20 Aminosäuren, die über eine Peptidbindung miteinander verkettet sind. Um intakt in den Organismus aufgenommen werden zu können, müssen sie den Bedingungen, die im Gastrointestinaltrakt vorliegen, widerstehen können, also stabil gegen Säure und Protein-abbauende Enzyme sein. Manche liegen auch eingebettet in einem höher-molekularen Peptid und werden erst im Magen-Darm-Trakt freigesetzt [Lemes et al 2016]. Kleine Peptide aus zwei oder drei Aminosäuren (Di- und Tripeptide) werden im Darm von einem Transporter (PEPT1) über die Enterozyten in den Blutkreislauf transportiert [Hettiarachchy (Ed.) (2012)].

Aber auch größere Peptide können intakt aufgenommen werden, durch direkte Penetration der Zellmembran, Endozytose oder durch Diffusion zwischen den Zellen über sogenannte tight Junction [Hettiarachchy (Ed.) (2012)]. In einer Studie an Ratten konnte gezeigt werden, dass Kollagenhydrolysat aus Schweinehaut mit einer mittleren Molekularmasse von 5000 Da überwiegend als Di- und Tripeptide aufgenommen werden, allerdings gelangte auch eine signifikante Menge an höhermolekularen Peptiden in den systemischen Blutkreislauf. Das bedeutet, dass auch größere Peptide über den Darm aufgenommen werden können und diese stabil gegenüber peptidspaltenden Enzymen sind [Osawa et al 2018]. Da die helicale Struktur und damit auch die kompakte Form dieser größeren Peptide erhalten bleibt, ist ein parazellulärer Transport über tight junctions möglich [Wang et al 2019].

Bioaktive Kollagenpeptide besitzen eine einzigartige Struktur und Zusammensetzung. Die Peptidketten zeichnen sich durch wiederholte Sequenzen der Aminosäuren Prolin-Hydroxyprolin-Glycin aus, was eine erhöhte Stabilität gegenüber Peptid-spaltenden Proteasen bewirkt. So bleiben Fragmente erhalten, die intakt in den Organismus aufgenommen werden und an den Zielzellen biologische Wirkungen entfalten können. So könnten diese z.B. als Botenstoffe dienen und die körpereigenen Reparaturmechanismen bei Schäden an der Extrazellulären Matrix anregen [Liu et al 2015]. Durch die Wahl der Herstellungsmethode sollte es möglich sein, Hydrolysate mit unterschiedlichen biologischen Funktionen herzustellen [Chakrabarti et al 2018]. Die Wirksamkeit sollte allerdings in klinischen Studien bestätigt werden.

Letzte Aktualisierung: August 2022