Kollagen

Was ist Kollagen?

Kollagen ist das wichtigste Strukturprotein im Körper von Mensch und Tier und stellt den größten Teil aller vorhandenen Proteine dar. Aufgrund seiner einzigartigen Struktur verleiht es Bindegewebe, Knorpel und Bandscheiben aber auch Sehnen, Bändern und der Haut ihre Elastizität und Festigkeit.

Der Gelenkknorpel ist insbesondere für die Beweglichkeit und Gesunderhaltung der Gelenke von Bedeutung.

Aufbau und Struktur des Kollagens

Die Struktur der Kollagenfasern lässt sich gut mit einem Seil vergleichen. Dort bilden viele eng mit sich und untereinander verdrillte Einzelfasern lange Schnüre. Werden mehrere Schnüre weiter verdrillt, so entsteht die Grundstruktur eines stabilen Seiles. Auch Kollagenfasern besitzen aufgrund ähnlicher, mehrfach eng gewickelten Strukturen eine enorme Zugfestigkeit und sind kaum dehnbar.

Die Primärstruktur der Kollagenfasern besteht aus einzelnen, langen Molekülketten, die sich aus vielen einzelnen Aminosäuren (den primären Eiweißbausteinen) zusammensetzen. Die räumliche Gestalt dieser Molekülketten wird durch die beteiligten Aminosäuren sowie deren Reihenfolge und Verbindungen untereinander bestimmt. Eine dabei sehr häufig wiederkehrende Aminosäurefolge Glycin-Prolin-Hydroxyprolin führt spontan zur Bildung von linksdrehenden Spiralen (Helices). Diese Sekundärstruktur bezeichnet man auch als α-Ketten. Drei dieser α-Ketten verdrillen sich ihrerseits zu einer Tertiärstruktur. So entsteht eine rechtsdrehende Tripelhelix, die Tropokollagen genannt wird. Viele dieser Tropokollagen-Fasern lagern sich zu Kollagen-Fibrillen (auch kollagene Fasern) zusammen. Quervernetzungen sowohl innerhalb als auch zwischen einzelnen Tropokollagen-Einheiten stabilisieren diese Gesamtstruktur (Quartärstruktur).

Je nach Funktion der zu bildenden Gewebe erfolgt die Anordnung der Kollagenfibrillen parallel (z.B. für die Kraftübertragung der Sehnen) oder netzförmig (z.B. im Glaskörper des Auges).
Gewebe bestehen aus ihren Zellen sowie Strukturen, die diese Zellen miteinander verbinden und zusammenhalten. Dabei bilden verschiedene Fasertypen (kollagene Fasern, elastische Fasern, retikuläre Fasern) zusammen mit der sogenannten Grundsubstanz (bestehend aus Wasser, verschiedenen Proteinen, Polysacchariden und vielen weiteren Substanzen) eine gelartige Struktur, die bei tierischen Geweben die Räume zwischen den Zellen ausfüllt.

Diese Räume werden zusammen mit all ihren Strukturen auch als extrazelluläre Matrix bezeichnet. Aufbau und Zusammensetzung der einzelnen Komponenten der extrazellulären Matrix variieren abhängig von der Art der zu bildenden Gewebe. So sind beispielsweise bei Knochen und Zähnen Calciumeinlagerungen in der extrazellulären Matrix für deren Festigkeit verantwortlich.

In den vielfältigen Geweben des menschlichen (bzw. tierischen) Organismus kommen recht unterschiedliche Kollagentypen vor, die sich in Ihrer Aminosäurezusammensetzung, den Längen der Molekülketten sowie dem Vernetzungsgrad ihrer Molekülketten unterscheiden. Derzeit sind mindestens 28 verschiedene Kollagentypen bekannt. Hiervon sind besonders die Typen I-IV in vielen Geweben weit verbreitet und gut bekannt:

Kollagen Typ I (faserbildend): bildet Kollagenfasern für Sehnen, Haut, Knochen, Faszien, Faserknorpel etc.. Es ist der mengenmäßig häufigste Kollagentyp und somit auch Hauptbestandteil bei der Herstellung von Kollagenprodukten.
Kollagen Typ II (faserbildend): ist ein Strukturprotein für verschiedene Knorpel und den Glaskörper im Auge
Kollagen Typ III (faserbildend): findet sich u.a. in Haut, inneren Organen und in Gefäßwänden
Kollagen Typ IV (netzbildend): ist Bestandteil der Basalmembran, einer dreidimensionalen Grenzschicht, die verschiedene Zelltypen umschließt und vereinfacht auch als Kitt, der die Gewebe in Form hält, dient.

Einen ausführlichen Übersichtsartikel über die Kollagenfamilie gibt es von Sylvie Richard-Blum (2011). Die extrazellulare Matrix beschreibt der Artikel von Ayad und Kollegen ausführlich (1998).

Weitere wichtige Proteine aus der extrazellulären Matrix

Elastin ist ein netzförmig aufgebautes Faserprotein. Es besteht aus verschiedenen Polypeptid-Untereinheiten und stellt wie Kollagen ein wichtiges Strukturprotein des menschlichen Körpers dar. Elastin kommt in großen Mengen in der Haut, der Lunge sowie in den Blutgefäßen vor und verleiht diesen Organen ihre charakteristischen elastischen Eigenschaften.
Die Zusammensetzung von Elastin ähnelt strukturell der des Kollagens, jedoch enthalten die Polypeptidketten des Elastins eine andere Aminosäurezusammensetzung. Bei der Vernetzung dieser Polypeptidketten entsteht ein gummiartiges elastisches Maschengeflecht, das für die Dehnbarkeit und Verformbarkeit der daraus gebildeten Gesamtstruktur verantwortlich ist. Durch den Verbund von Collagen und Elastin werden die Gewebe gleichzeitig elastisch und reißfest, da sich die Eigenschaften der beiden Strukturproteine ergänzen.

Hyaluronsäure ist ein anderer wichtiger Bestandteil der extrazellularen Matrix. Sie besteht aus langen Ketten spezieller Zuckermoleküle und kommt in höheren Konzentrationen zum Beispiel im Knorpel, den Bandscheiben, der Haut oder in der Gelenkflüssigkeit (Synovia) vor. Die Besonderheit der Hyaluronsäure liegt in ihrer Fähigkeit große Mengen Wasser zu binden. So besteht der Glaskörper des menschlichen Auges zu 98 Prozent aus Wasser, das an nur zwei Prozent Hyaluronsäure gebunden ist [Berke 1999, Axenfeld 1980].

Knorpelgewebe der Gelenke

Der Bewegungsapparat von Menschen und Säugetieren setzt sich aus aktiven und passiven Komponenten zusammen. Die passiven Teile bestehen aus dem Skelettgerüst und den sie verbindenden Strukturen, wie Knorpel, Bänder und Sehnen. Die aktiven Komponenten, d.h. die Skelettmuskeln sorgen für die Bewegung.

Zwischen den einzelnen Knochen entstehen besonders im Bereich der Knie oder des Rückens bei Bewegungen hohe mechanische Belastungen. Um die Knochenenden zu schützen, überzieht Knorpelgewebe die Oberflächen aller Gelenke, in denen 2 Knochen aneinanderstoßen. Diese Knorpelschicht sorgt für einen Polstereffekt und einen reibungsarmen Bewegungsablauf.

Gelenkknorpel gehören zu den sehr druckstabilen hyalinen Knorpeln. Daneben gibt es je nach Anforderung auch noch weitere Typen, wie den sehr scherkraftresistenten Faserknorpel (Bandscheiben, Meniskus) oder den biegsamen elastischen Knorpel (z.B. in der Ohrmuschel).

Das Knorpelgewebe setzt sich aus den Knorpelzellen (Chondrozyten) und einer speziellen Extrazellulärmatrix zusammen. Deren Grundsubstanz enthält ein Netz aus Kollagenfibrillen (überwiegend Kollagen Typ II). Zusammen mit weiteren Komponenten wie der Hyaluronsäure ist diese Netzwerkstruktur in der Lage, größere Mengen an Wasser einzulagern und fest zu binden. So bildet sich ein elastisches Knorpelgewebe mit hoher Druckelastizität aus, das auch starken Belastungen standhalten kann.

Schädigung des Knorpelgewebes

In allen gesunden Geweben kommt es zu permanenten Auf- Um- und Abbauvorgängen. Neben Reparatur und Erneuerung der Strukturen ermöglichen es diese Prozesse den Geweben, sich wechselnden Belastungen, beispielsweise durch sportliches Training, anzupassen.

Im Knorpel halten die Chondrozyten mit ihrer hohen Syntheseleistung die Extrazellulärmatrix und damit den gesamten Knorpel am Leben. Da Knorpelgewebe keine Blutgefäße ausbilden, muss ihre Ernährung durch passiven Stofftransport (Diffusion) entweder von der Knorpelhaut (Perichondrium) oder von der Gelenkflüssigkeit (Synovia) aus erfolgen. Für eine gute Ernährung des Knorpels sind daher eine gesunde Struktur sowie eine regelmäßige Bewegung des Gelenkapparates wichtig.

Im Krankheitsfall kann es gerade in den sensiblen Knorpelstrukturen leicht zu einem Ungleichgewicht der Prozesse kommen und die Abbauvorgänge überwiegen. Solche Knorpelschädigungen können beispielsweise durch Traumata (z.B. Unfälle) aber auch durch Überlastung (wie extensiver Sport) entstehen.
Daneben behindern auch Immobilität durch Bewegungsarmut, permanentes Sitzen und falsche Belastungen den Stoffaustausch im Knorpelgewebe und fördern dessen Verfall.

Anders als beispielsweise Muskelgewebe heilt das Knorpelgewebe der Gelenke nach einer Schädigung nicht ohne weiteres von selber. So bleiben häufig vorhandene Defekte bestehen und können sich mit der Zeit sogar weiter ausweiten. Zwar ist im begrenzten Rahmen auch eine Regeneration des Knorpelgewebes möglich. Nur geschieht dies nicht durch Bildung oder Einwanderung neuer Knorpelzellen, sondern durch Bildung von Knorpelgewebe von der Oberfläche her, d.h. durch die Knorpelhaut.

Stockt die Ernährung des Knorpels, so kommt es insbesondere nach einer Vorschädigung zu einer Degeneration der Knorpelmatrix und zum Absterben von Knorpelzellen. Dieser Prozess manifestiert sich klinisch unter anderem als Arthrose.

Arthrose ist die weltweit häufigste Gelenkerkrankung (Arden 2006) und betrifft sehr oft das stark belastete Kniegelenk. Allein in Deutschland leiden ca. 5 Mio. Patienten an einer Arthrose (Deutsche Arthrose Hilfe), die sich in der Regel ab einem Alter von 45 Jahren aufwärts manifestiert (statistisches Bundesamt).

Eine ausgeprägte Arthrose mit bereits zerstörten Knorpelstrukturen ist nach heutigem Wissenstand nicht mehr heilbar. Durch eine optimale Ernährung des Knorpels mit bioaktiven Kollagenpeptiden kann jedoch das Gleichgewicht zwischen Auf- und Abbauprozessen wieder mehr in Richtung Knorpelaufbau verschoben werden. So lässt sich im besten Fall das Entstehen einer Arthrose ganz vermeiden. Im Falle einer bereits bestehenden Arthrose kann ihre negative Entwicklung deutlich verringert und ihre negativen Auswirkungen (auf Schmerz, Beweglichkeit etc.) stark vermindert werden.

Da eine Arthrose auf Dauer zu erheblichen Funktionseinbußen führt, ist die Knorpelregeneration ein wichtiger Gegenstand der klinischen Forschung. Alle orthopädischen, chirurgischen und ernährungsphysiologischen Maßnahmen zielen somit auf die Erhaltung bzw. Wiederherstellung der Knorpelmatrix ab.

Letzte Aktualisierung: Januar 2018